Der Ursprung des Lebens: Wie der genetische Code entstand

Intro

Im Osten Afrikas wächst eine Pflanze — Ricinus communis, auch Wunderbaum genannt. Aus ihren Samen wird Rizinusöl gewonnen. Doch dieselben Samen enthalten auch eines der giftigsten natürlichen Substanzen, die wir kennen: Rizin. Ein Stoff, der durch Breaking Bad Berühmtheit erlangte — und der in der Kriegswaffenliste des deutschen Kriegswaffenkontrollgesetzes steht. Wenige Mikrogramm pro Kilogramm Körpergewicht. Tödlich.

Warum ist dieses Gift in so verschwindend geringen Mengen so wirkungsvoll? Weil es eines der ältesten Moleküle des Lebens angreift: das Ribosom. Das katalytische Herzstück jeder Zelle — und sein Kern besteht nicht aus Proteinen, sondern aus reiner RNA. Ein molekulares Fossil aus einer Zeit, bevor es DNA, Proteine oder einen genetischen Code gab.

Wie wurde aus diesem uralten Molekül das erste Protein? Wie entstand daraus ein Code? Und warum steckt dieser Code noch heute in dir?

Wenn du verstehen willst, wie aus toter Chemie lebendige Zellen wurden, dann führt kein Weg am Ribosom vorbei. Und ich verspreche dir: Was in diesem Molekül passiert, ist das vielleicht eleganteste Stück molekularer Ingenieurskunst, das die Evolution je hervorgebracht hat.

Das Ribosom: Universal, uralt, unverzichtbar[1]

Die zentrale Aufgabe der Ribosomen ist die Translation – die Übersetzung der genetischen Information in Proteine. Jedes Ribosom besteht aus zwei Untereinheiten: einer kleinen Untereinheit, die die mRNA abliest und kontrolliert, und einer großen Untereinheit, in der die Aminosäuren zu Proteinen verknüpft werden. Ribosomen setzen sich dabei aus Proteinen und ribosomaler RNA, kurz rRNA, zusammen.

Obwohl sich die Ribosomen von Pro- und Eukaryoten in ihrer Größe unterscheiden, besitzen sie denselben grundlegenden Aufbau. Zum Vergleich verwendet man den sogenannten Sedimentationskoeffizienten, gemessen in Svedberg-Einheiten (S). Dieser Wert beschreibt, wie schnell ein Teilchen in einer Zentrifuge sedimentiert, und hängt von seiner Masse und Form ab.

Prokaryoten besitzen 70S-Ribosomen. Eukaryoten verfügen dagegen über größere 80S-Ribosomen. Auch die Zusammensetzung unterscheidet sich: Prokaryotische Ribosomen bestehen zu etwa 65 Prozent aus rRNA und zu 35 Prozent aus Proteinen. Bei Eukaryoten liegt das Verhältnis ungefähr bei eins zu eins.

Ok, ich weiß das klingt erstmal verwirrend, die Svedbergeinheiten und die vielen Untereinheiten – das klingt schon fast nach unnötig komplizierten Biochemie-Vorlesungen, die ich versprochen hatte nicht zu halten. Aber lass mich erklären, warum ich dir Svedberg-Einheiten um die Ohren haue, statt einfach „klein“ und „groß“ zu sagen — die Antwort ist: Weil genau diese Größenunterschiede der Grund sind, warum bestimmte Antibiotika Bakterien töten, aber deine eigenen Zellen verschonen. Tetracyclin, Erythromycin, Chloramphenicol — die alle greifen gezielt das 70S-Ribosom der Bakterien an, nicht dein 80S-Ribosom. Das ist keine trockene Taxonomie. Das ist der Unterschied zwischen Leben und Tod. Und es funktioniert nur, weil Bakterien und Eukaryoten vor Milliarden Jahren einen gemeinsamen Vorfahren hatten — und sich dann getrennt weiterentwickelten.

Obwohl ihre Aminosäuresequenzen sehr unterschiedlich sind, besitzen sie eine gemeinsame Eigenschaft: Sie sind reich an positiv geladenen Aminosäuren wie Lysin und Arginin. Dadurch können sie besonders gut mit der negativ geladenen rRNA interagieren.

Neben den frei im Cytoplasma vorkommenden Ribosomen besitzen Eukaryoten auch membrangebundene Ribosomen, die an das raue endoplasmatische Retikulum gebunden sind und dort vor allem Proteine für den Export oder für Membranen synthetisieren.

Besonders bemerkenswert ist jedoch die eigentliche Reaktionsstelle der Proteinsynthese. Kristallographische Untersuchungen zeigten, dass sich in unmittelbarer Nähe des katalytischen Zentrums keine ribosomalen Proteine befinden. Die Proteine dienen daher vor allem als strukturelles Gerüst, das die korrekte Faltung und Funktion der rRNA unterstützt. Das eigentliche katalytische Zentrum des Ribosoms – das Peptidyltransferase-Zentrum (PTC), in dem die Peptidbindungen zwischen Aminosäuren geknüpft werden – besteht vollständig aus RNA.

Die RNA-Welt: Als RNA noch alles war[2]

Man kann sich die Evolution des Ribosoms wie die Jahresringe eines Baumes vorstellen: Der funktionale Kern ist uralt, während äußere Schichten und zusätzliche Proteine erst später hinzukamen. Die ältesten Bestandteile des Ribosoms reichen vermutlich bis in die RNA-Welt zurück – eine Zeit, in der RNA sowohl Informationsträger als auch Katalysator war.

RNA und DNA gehören beide zu den Nukleinsäuren und bestehen aus Ketten von Nukleotiden. Sie unterscheiden sich jedoch in einigen entscheidenden Details. Die RNA enthält den Zucker Ribose und die Base Uracil, während die DNA Desoxyribose und Thymin verwendet. Diese scheinbar kleinen chemischen Unterschiede machen die DNA deutlich stabiler und damit besser als langfristigen Informationsspeicher geeignet. Die RNA ist dagegen chemisch flexibler und kann komplexe dreidimensionale Strukturen ausbilden, die sogar katalytische Funktionen übernehmen können.

Diese Vielseitigkeit zeigt sich bis heute in den zahlreichen RNA-Typen der Zelle. mRNA dient als Vorlage für die Proteinsynthese, tRNA transportiert Aminosäuren, rRNA bildet das strukturelle und katalytische Gerüst der Ribosomen, und microRNAs regulieren die Aktivität von Genen. Besonders bemerkenswert sind jedoch die sogenannten Ribozyme – RNA-Moleküle mit enzymatischen Eigenschaften. Sie zeigen, dass biologische Katalyse nicht zwangsläufig Proteine benötigt.

Genau deshalb gilt die RNA seit Jahrzehnten als einer der aussichtsreichsten Kandidaten für die ersten Replikationssysteme des Lebens. Sie kann Informationen speichern, übertragen und gleichzeitig chemische Reaktionen katalysieren. Viele Forscher gehen deshalb davon aus, dass RNA sowohl der DNA als auch den Proteinen vorausging – eine Hypothese, die als RNA-Welt bezeichnet wird.

Eines der wichtigsten Zeugnisse dieser frühen Epoche befindet sich noch heute in jeder Zelle: das Ribosom. Die eigentliche chemische Arbeit der Proteinsynthese wird also nicht von Proteinen verrichtet, sondern von RNA. Die ribosomalen Proteine dienen überwiegend als stabilisierendes Gerüst. Das Ribosom kann deshalb als molekulares Fossil einer Zeit betrachtet werden, in der RNA die zentrale Rolle im Stoffwechsel spielte.

Experimente liefern zusätzliche Hinweise darauf, dass RNA-Systeme tatsächlich evolutionsfähig sind. Bereits in den 1960er-Jahren zeigte Sol Spiegelman, dass sich RNA-Moleküle unter geeigneten Bedingungen selbst vervielfältigen können. Spätere Arbeiten nutzten Ribozyme, die neue RNA-Moleküle synthetisieren. In solchen Experimenten setzen sich jene Varianten durch, die sich schneller replizieren oder längere RNA-Ketten herstellen können – ein einfacher, aber echter Evolutionsprozess im Reagenzglas.

Andere Forscher konnten RNA sogar innerhalb von Fettsäurevesikeln vermehren. Diese einfachen Membranbläschen besitzen bereits einige Eigenschaften moderner Zellmembranen und schaffen abgeschlossene Reaktionsräume. Ribozyme können dabei zur Stabilisierung und sogar zum Aufbau solcher Membranen beitragen. Dadurch entsteht eine Wechselwirkung zwischen genetischer Information und zellähnlichen Kompartimenten – ein möglicher Zwischenschritt auf dem Weg zu den ersten Protozellen.

Trotz ihrer Vielseitigkeit hat RNA einen entscheidenden Nachteil: Sie ist vergleichsweise instabil. Für größere Genome und eine langfristige Speicherung genetischer Informationen bot die DNA daher erhebliche Vorteile. Wahrscheinlich entstand sie erst später als robusteres Speichermedium, während die RNA ihre zentrale Rolle in der Katalyse und Regulation behielt.

Wie die ersten RNA-Moleküle entstanden, ist noch Gegenstand intensiver Forschung. Ein vielversprechendes Szenario sind Hydrothermalquellen am Meeresboden. Dort finden sich Temperatur- und pH-Gradienten, katalytisch aktive Mineraloberflächen sowie ein kontinuierlicher Nachschub an chemischen Ausgangsstoffen. Solche Bedingungen könnten die Entstehung und Anreicherung längerer Nukleinsäuren begünstigt haben. Temperaturschwankungen in den Porensystemen dieser Quellen wirken dabei ähnlich wie die Temperaturzyklen der modernen PCR-Methode und könnten frühe Replikationsprozesse angetrieben haben.[3]

Von der RNA-Welt zur DNA-Welt[4]

Ein weiterer interessanter Hinweis auf den möglichen Übergang von einer RNA- zu einer DNA-Welt findet sich in einer überraschenden Gruppe biologischer Systeme: den Viren. Einige Viren besitzen ein RNA-Genom, darunter die sogenannten Retroviren. Sie sind deshalb von besonderem Interesse, weil sie zeigen, dass genetische Information von RNA zurück in DNA übertragen werden kann.

Wenn Retroviren eine Zelle infizieren, schreiben sie ihr RNA-Genom mithilfe des Enzyms Reverse Transkriptase in DNA um. Diese DNA wird anschließend in das Genom der Wirtszelle eingebaut und zusammen mit den Genen des Wirtes vervielfältigt und abgelesen.

Bemerkenswert ist, dass Retroviren keine eigene DNA-Replikationsmaschinerie besitzen. Sie nutzen stattdessen die bereits vorhandenen Systeme der Wirtszelle. Dadurch können sie mit einem sehr kleinen und einfachen Genom auskommen und sich effizient vermehren. Gleichzeitig macht sie diese Strategie vollständig von bereits existierenden Zellen abhängig. Zudem ist die Speicherkapazität von RNA-Genomen begrenzt, was der Komplexität solcher Systeme Grenzen setzt.

Für die Entstehung des Lebens könnten ähnliche Mechanismen dennoch von großer Bedeutung gewesen sein. In den porösen Strukturen hydrothermaler Schlote entstehen natürliche, durch Mineralwände begrenzte Reaktionsräume. Diese „mineralischen Zellen“ stellen bereits viele Voraussetzungen bereit, die für frühe Lebensformen nützlich gewesen sein könnten: räumliche Abgrenzung, Energiequellen und einen kontinuierlichen Nachschub an chemischen Ausgangsstoffen.

Innerhalb solcher Systeme könnten Populationen unterschiedlicher RNA-Moleküle entstanden sein, die miteinander kooperierten. Da die einzelnen Kompartimente miteinander verbunden waren, konnten sich erfolgreiche RNA-Gemeinschaften ausbreiten und neue Reaktionsräume besiedeln. Jede RNA hätte dabei nur einen kleinen Teil der benötigten Funktionen codiert, während erst das Zusammenspiel vieler verschiedener RNA-Moleküle ein stabiles System ermöglichte.

Eine Schwäche besteht allerdings darin, dass sich solche RNA-Gemeinschaften ständig mit anderen Populationen vermischen würden. Dadurch könnten erfolgreiche Kooperationen leicht wieder auseinanderbrechen. Ein entscheidender evolutionärer Vorteil wäre daher entstanden, wenn mehrere kooperierende RNA-Moleküle dauerhaft zusammengefasst worden wären.

Hier kommt die DNA ins Spiel. Die Umwandlung einer Gruppe kooperierender RNAs in ein gemeinsames DNA-Genom hätte die genetische Information stabil gespeichert und vor dem Zerfall funktionierender Kooperationen geschützt. Die Vermehrung eines solchen Systems könnte dabei einem retrovirenähnlichen Lebenszyklus geglichen haben: Die gespeicherte DNA würde RNA-Moleküle produzieren, die benachbarte Kompartimente besiedeln und dort wiederum eine stabile DNA-Kopie ihrer Informationen anlegen.

Ob sich die Entstehung der ersten DNA-Genome tatsächlich auf diese Weise vollzogen hat, wissen wir nicht. Retroviren zeigen jedoch eindrucksvoll, dass der Übergang von RNA zu DNA biologisch möglich ist – und liefern damit einen faszinierenden Einblick in einen der entscheidenden Schritte der frühen Evolution.

Das Proto-Ribosom: Wie alles begann[5]

Die ribosomale RNA, insbesondere die 16S-rRNA der Bakterien und die entsprechenden Varianten bei Archaeen und Eukaryoten, gehört zu den konserviertesten Molekülen des Lebens. Aufgrund ihrer langsamen evolutionären Veränderung dient sie bis heute als wichtiges Werkzeug zur Rekonstruktion phylogenetischer Stammbäume. Auf ihrer Grundlage wurde auch die Einteilung des Lebens in die drei Domänen Bakterien, Archaeen und Eukaryoten maßgeblich bestätigt.

Für das Verständnis der frühen Evolution ist jedoch eine andere Eigenschaft noch bedeutsamer: Die ribosomalen Proteine sind nicht direkt an der Bildung der Peptidbindungen beteiligt. Diese zentrale Reaktion der Proteinsynthese wird allein von der rRNA im Peptidyltransferase-Zentrum katalysiert. Das Ribosom ist damit im Kern ein Ribozym – ein RNA-Molekül mit enzymatischer Aktivität.

Viele Forscher sehen darin ein Relikt der RNA-Welt. Demnach könnten frühe, ausschließlich aus RNA bestehende Vorläufer der Ribosomen bereits in der Lage gewesen sein, Peptidbindungen zwischen Aminosäuren zu erzeugen. Die rRNA wäre somit ursprünglich sowohl für die Struktur als auch für die katalytische Funktion verantwortlich gewesen, während ribosomale Proteine erst später hinzukamen. Ihre Aufgabe bestand vor allem darin, die Struktur zu stabilisieren und die Effizienz sowie Genauigkeit der Proteinsynthese zu erhöhen. Dies erklärt auch, warum sich die ribosomalen Proteine von Bakterien, Archaeen und Eukaryoten deutlich stärker unterscheiden als die hochkonservierte rRNA.

Da das Ribosom für das Überleben jeder Zelle unverzichtbar ist, konnte es im Verlauf von Milliarden Jahren nicht grundlegend umgebaut werden. Stattdessen erfolgte seine Evolution schrittweise durch Anlagerung neuer Strukturelemente. Die ältesten Bestandteile liegen daher im Zentrum des Ribosoms, während jüngere Erweiterungen die äußeren Bereiche bilden – ähnlich den Jahresringen eines Baumes.

Besonders das Peptidyltransferase-Zentrum der großen Untereinheit gilt deshalb als möglicher Überrest eines präbiotischen Protoribosoms. Ein solches Protoribosom könnte sich aus zufällig entstandenen RNA-Molekülen selbst organisiert haben und bereits die Bildung von Peptidbindungen zwischen Aminosäuren katalysiert haben. Auf diese Weise wären kurze Peptide entstanden, lange bevor genetisch kodierte Proteinsynthese existierte.

Diese Idee wird mittlerweile auch experimentell gestützt. Mehrere Forschungsgruppen konnten zeigen, dass künstliche Protoribosom-Analoga sich spontan zu stabilen Strukturen falten und die Bildung von Peptidbindungen sowie kurzer Peptidketten katalysieren können. Solche Experimente liefern einen wichtigen Hinweis darauf, wie die ersten Schritte von der RNA-Welt zur proteinbasierten Biologie ausgesehen haben könnten.

Mit dem zunehmenden Auftreten von Aminosäuren in der präbiotischen Umwelt eröffneten sich der RNA neue Möglichkeiten. Die Wechselwirkungen zwischen RNA und kurzen Peptiden konnten die Stabilität, Reichweite und Effizienz katalytischer RNA-Systeme erheblich steigern. Dadurch entstand ein Selektionsdruck zugunsten jener RNA-Moleküle, die Peptide und später Proteine in ihre Funktionsweise integrierten.

Die Evolution des Ribosoms könnte daher den Übergang von einer selbstreplizierenden RNA-Maschine zu einer hochspezialisierten Translationsmaschine widerspiegeln. Aus einem einfachen RNA-Katalysator entwickelte sich Schritt für Schritt das komplexe Ribosom moderner Zellen – und damit die Grundlage für die gesamte proteinbasierte Biologie, die wir heute kennen.

Aber eine Frage bleibt: Wenn RNA zuerst da war und DNA erst später kam — wie hat sich dann der genetische Code entwickelt? Wie haben sich RNA und Aminosäuren darauf „geeinigt“, dass UUU für Phenylalanin steht und AUG für Methionin? Das ist keine Kleinigkeit. Das ist die vielleicht tiefste Frage der gesamten Biologie – die Entstehung des genetischen Codes.

Der genetische Code: kein Zufall[6]

Die Proteinsynthese besteht aus zwei Schritten: Transkription und Translation. Bei der Transkription wird die Information eines Gens von der DNA auf eine mRNA übertragen. Bei der Translation liest das Ribosom diese mRNA und übersetzt sie in eine Aminosäuresequenz. Dabei spielen die Transfer-RNAs, kurz tRNAs, eine zentrale Rolle. Jede tRNA transportiert eine bestimmte Aminosäure und erkennt über ihr Anticodon die passende Stelle auf der mRNA. So werden die Aminosäuren in der richtigen Reihenfolge miteinander verknüpft und ein Protein entsteht.

Der genetische Code basiert auf Tripletts aus drei Basen, den sogenannten Codons. Da es vier verschiedene Basen gibt, ergeben sich insgesamt 64 mögliche Codons. Diese codieren jedoch nur 20 Aminosäuren und einige Stoppsignale. Der Code ist daher degeneriert: Mehrere Codons können dieselbe Aminosäure verschlüsseln.

Lange Zeit galt dieser Code als nahezu zufällig. Doch bei genauerem Hinsehen zeigen sich bemerkenswerte Muster. Die am häufigsten vorkommenden Aminosäuren in modernen Proteinen – darunter Glycin, Alanin, Leucin, Serin und Valin – gehören zugleich zu den Aminosäuren, die unter präbiotischen Bedingungen besonders leicht entstehen. Zusammen machen sie etwa die Hälfte aller Aminosäuren in heutigen Proteinen aus. So besitzt Glycin vier Codons, Leucin sogar sechs.

Hinzu kommt, dass der genetische Code eine innere Ordnung aufweist. Der erste Buchstabe eines Codons korreliert häufig mit den Stoffwechselwegen, aus denen die jeweilige Aminosäure hervorgeht. Viele dieser Vorstufen sind Zwischenprodukte des Citratzyklus. Der zweite Buchstabe hängt oft mit chemischen Eigenschaften der Aminosäure zusammen, etwa ihrer Wasserlöslichkeit. Die größte Variabilität findet sich dagegen meist an der dritten Position. Häufig spielt es keine Rolle, welche Base dort steht, weil alle Varianten dieselbe Aminosäure codieren.

Diese Struktur hat einige Forscher zu der Vermutung geführt, dass dem heutigen Triplettcode ursprünglich ein einfacherer Doppelcode vorausging. Ein solcher Code hätte bereits etwa 15 Aminosäuren sowie Stoppsignale unterscheiden können. Später könnten zusätzliche Aminosäuren durch einen Prozess des „Codon-Einfangs“ in den bestehenden Code integriert worden sein. Die zuerst etablierten Aminosäuren hätten dabei einen erheblichen Vorteil gehabt: Sie besetzten den Großteil der verfügbaren Codons, während später hinzugekommene Aminosäuren mit deutlich weniger Codons auskommen mussten.

Möglicherweise begann der genetische Code sogar noch einfacher. Auf der frühen Erde waren Glycin und Alanin besonders häufig. Entsprechend könnten die ersten Peptide überwiegend aus diesen beiden Aminosäuren bestanden haben. Die meisten dieser Peptide waren vermutlich funktionslos. Einige könnten jedoch zufällig die Fähigkeit entwickelt haben, Aminosäuren an bestimmte tRNAs zu binden.

Anfangs geschah dies wahrscheinlich unspezifisch. Doch sobald Peptide entstanden, die bevorzugt eine bestimmte Aminosäure auf eine bestimmte tRNA übertrugen, entstand eine primitive Zuordnung zwischen RNA-Sequenz und Aminosäure. Damit war der erste Schritt zu einem genetischen Code getan.

Der entscheidende Durchbruch wäre erreicht worden, als die Bauanleitung solcher Peptide selbst in RNA gespeichert wurde. Nun konnten RNA-Moleküle Peptide hervorbringen, die wiederum die Zuordnung zwischen RNA und Aminosäuren verbesserten. Entstand zusätzlich ein Mechanismus zur Vervielfältigung der RNA, bildete sich ein selbstverstärkendes System aus genetischer Information und Proteinsynthese.

Von diesem einfachen Anfang aus hätte sich der genetische Code schrittweise erweitern können. Mit jeder neuen Aminosäure vergrößerte sich die chemische Vielfalt der Proteine – und damit die Möglichkeiten der Evolution. Aus einem primitiven Code mit wenigen Bausteinen entstand so im Laufe der Zeit das hochkomplexe Übersetzungssystem, das heute allen bekannten Organismen gemeinsam ist.

RNA-Polymerasen: Das Werkzeug schreibt sich selbst[7]

Das zentrale Enzym für die Synthese von RNA ist die RNA-Polymerase. Je nachdem, ob sie RNA oder DNA als Vorlage nutzt, unterscheidet man zwischen RNA-abhängigen und DNA-abhängigen RNA-Polymerasen.

Die evolutionär ältesten Vertreter sind die RNA-abhängigen RNA-Polymerasen, auch RNA-Replikasen genannt. Sie vervielfältigen RNA direkt anhand einer RNA-Vorlage und kommen heute vor allem bei RNA-Viren vor. Auch Eukaryoten besitzen solche Enzyme: Dort erzeugen sie doppelsträngige RNA-Moleküle, die bei der Genregulation im Rahmen der RNA-Interferenz eine wichtige Rolle spielen.

Phylogenetische Analysen sprechen dafür, dass diese RNA-Replikasen zu den ältesten Enzymen überhaupt gehören. Ihr Vorkommen in RNA-Viren deutet zudem darauf hin, dass RNA-basierte Replikationssysteme bis in eine sehr frühe Phase der Evolution zurückreichen. Ihr Ursprung könnte sogar vor LUCA liegen, als genetische Information vermutlich noch ausschließlich in RNA gespeichert wurde.

Der älteste Teil dieser Enzyme ist eine Cofaktor-Bindungsstelle, die einfache Moleküle wie Magnesium-Ionen und Ribonukleotide binden konnte. Solche Cofaktoren könnten die katalytische Aktivität früher RNA-Replikasen erheblich gesteigert haben und damit die Vermehrung von RNA-Genomen ermöglicht haben.

Mit der Entstehung der DNA als stabilerem Informationsspeicher entstand eine neue Klasse von Enzymen: die DNA-abhängigen RNA-Polymerasen. Sie nutzen DNA als Matrize und synthetisieren daraus RNA. Dieser Schritt ermöglichte die Trennung zwischen langfristiger Informationsspeicherung und ihrer Nutzung.

Bei Bakterien übernimmt eine DNA-abhängige RNA-Polymerase die Synthese der mRNA. Eine weitere RNA-Polymerase, die Primase, erzeugt kurze RNA-Primer, die als Startpunkte für die DNA-Replikation dienen.

Eukaryoten besitzen mehrere spezialisierte DNA-abhängige RNA-Polymerasen. RNA-Polymerase I synthetisiert ribosomale RNA, RNA-Polymerase II die mRNA und RNA-Polymerase III die tRNAs. In Pflanzen kamen später zusätzlich die Polymerasen IV und V hinzu, die regulatorische RNA-Moleküle produzieren. Trotz ihrer unterschiedlichen Aufgaben besitzen diese Enzyme einen gemeinsamen Kern aus zwölf Untereinheiten und sind eng mit den RNA-Polymerasen der Archaeen verwandt. Einige Untereinheiten, beispielsweise Rpb8, finden sich sowohl bei Eukaryoten als auch bei bestimmten Archaeen.

Während die Transkription offenbar auf einen gemeinsamen Ursprung zurückgeht, scheint die Evolution der DNA-Replikation komplizierter verlaufen zu sein. Für die Verdopplung und Reparatur der DNA werden DNA-Polymerasen verwendet, die in mehrere Familien – A, B, C, D, X, Y und RT – eingeteilt werden. Bakterien, Archaeen und Eukaryoten nutzen dabei unterschiedliche Polymerase-Familien, was darauf hindeutet, dass sich die Mechanismen der DNA-Replikation nach der Aufspaltung der frühen Abstammungslinien teilweise unabhängig voneinander entwickelten.[8]

Besonders interessant ist die DNA-Polymerase der Familie D, die nur bei einigen Archaeen vorkommt. Ihre Struktur weist Merkmale auf, die sie mit verschiedenen anderen DNA-Polymerase-Familien verbindet. Gleichzeitig besitzt sie Sequenzähnlichkeiten zu RNA-Polymerasen. Daher wird sie häufig als möglicher evolutionärer Zwischenschritt betrachtet, der die Entstehung moderner DNA-Polymerasen aus älteren RNA-Polymerasen widerspiegelt.

Das ergibt ein faszinierendes Bild der frühen Evolution: Bereits vor oder spätestens bei LUCA könnte eine RNA-Replikase existiert haben. Durch Genduplikationen und anschließende Spezialisierung gingen aus diesem ursprünglichen Enzym sowohl die DNA-abhängigen RNA-Polymerasen der Transkription als auch die DNA-Polymerasen der Replikation hervor. Aus einem einzigen RNA-replizierenden Enzym entwickelte sich so die gesamte molekulare Maschinerie, die heute den Informationsfluss in allen Lebewesen steuert.

Outro

Wir haben in Staffel 1 einen Weg von LUCA bis zur komplexen Zelle zurückgelegt: Endosymbiose, die Entstehung des Zellkerns, Sex als evolutionäre Strategie, Stoffwechsel, komplexe Genome, der Umbau der Zellarchitektur — und jetzt das Ribosom als molekulares Gedächtnis der RNA-Welt.

In Staffel 2 verlassen wir die Einzelzelle. Die nächste große Frage: Wie wird aus einem Einzeller ein Organismus aus Billionen von Zellen — und warum starben 99 Prozent aller Versuche dabei? Das ist die Evolution der Vielzelligkeit.

Der Link zur Staffel-Playlist ist in der Beschreibung. Bis Staffel 2.

[1] Allgemeine Literatur zu Ribosomen und Proteinsynthese:

  • Campbell, N. A., et al. (2014): Campbell Biologie, 10., aktualisierte Auflage, Kapitel 5
  • Munk, K. (2009, Hrsg.): Taschenlehrbuch Biologie: Genetik. Stuttgart: Thieme Verlag
  • Sadava, D., Hillis, D., Heller, H. C., Hacker, S. (2019): Purves, Biologie, 10. Auflage, Springer-Verlag Berlin Heidelberg, Kapitel 4

Artikel über die Strukturaufklärung der Ribosomen:

Spezialliteratur:

[2] Einen allgemeinen Überblick zur RNA-Welt-Hypothese bietet mein Artikel aus der Reihe zur Entstehung des Lebens. Siehe:

RNA-Welt-Hypothese und frühe Arbeiten zu Ribozymen:

Moderne Arbeiten zur RNA-Welt:

[3] Bedeutung der Hydrothermalschlote zur Entstehung des Lebens

Siehe auch die Teile 8, 9 und 11 meiner Serie zur Entstehung des Lebens:

[4] Der Übergang von der RNA-Welt zur DNA-Welt wird in Teil 15 meiner Serie zur Entstehung des Lebens genauer beschrieben:

Spezialliteratur:

[5] Einen Überblick zur Evolution des Ribosoms findet man in Teil 16 meiner Reihe zur Entstehung des Lebens:

Spezialliteratur:

[6] Einen Überblick zur Evolution des genetischen Codes findet man in Teil 16 meiner Reihe zur Entstehung des Lebens:

Zum genetischen Code und dessen Redundanz allgemein:

  • Crick, F (1967). Origin of the genetic code. Nature 213:119. doi: 10.1038/213119d0. https://www.nature.com/articles/213119d0
  • Crick, F et al. (1961). General nature of the genetic code for proteins, Nature 192, S. 1227–1232 https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/13882203/
  • Gamow, G (1954). Possible relation between DNA and protein structures, Nature 173, S. 318
  • Gamow, G (1954). Possible mathematical relation between Deoxyribonucleic Acid and Proteins, Kong. Danske Vid. Selsk., Biolog. Meddelelser, Band 22, Nr. 3
  • Judson, H (1996). The eighth day of creation, Cold Spring Harbor Press
  • Nirenberg M et al. (1965). RNA codewords and protein synthesis, VII. On the general nature of the RNA code. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 53:1161–1168. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/5330357/

Spezialliteratur zur Evolution des genetischen Codes:

[7] Einen Überblick zur Evolution der RNA-Polymerase findet man in Teil 16 meiner Reihe zur Entstehung des Lebens:

Spezialliteratur zu den RNA-Polymerasen:

[8] Einen Überblick zur Evolution der DNA-Polymerase findet man in Teil 15 meiner Reihe zur Entstehung des Lebens:

Spezialliteratur:

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