Warum Blut nicht immer rot ist – Die Evolution des Blutes | Bauplan des Lebens #03

Intro

Es gibt Tiere, die keine roten Blutkörperchen besitzen. Die kein Hämoglobin haben. Deren Blut buchstäblich durchsichtig ist — und die trotzdem in einem der unwirtlichsten Ozeane der Erde überleben. 1928 entdeckte der norwegische Biologe Ditlef Rustad unweit der Bouvetinsel, 2600 km vom Kap der Guten Hoffnung entfern, seltsam blasse Fische. Fast vollständig durchsichtig. Jahrzehnte sollte es dauern, bis man verstand, warum — und was diese Entdeckung über die Evolution des Blutes verrät. Denn Blut ist nicht einfach rot. Es kann blau sein oder komplett fehlen. Und die Frage, warum wir überhaupt rotes Blut haben, führt uns tief in die Evolutionsgeschichte der Wirbeltiere. In dieser Episode: Wie entstand Hämoglobin, und warum ist es so gut? Was machen Tintenfische und Krebse anders — und warum hat das funktioniert?

Die Antarktisfische[1]

Die farblosen Fische gehören zur Familie der Krokodileisfische innerhalb der Antarktisfische (Notothenioidei), einer Gruppe mit rund 200 Arten, die heute die antarktischen Gewässer dominieren. Ihr evolutionärer Erfolg begann vermutlich vor etwa 33 bis 34 Millionen Jahren, während einer Phase globaler Abkühlung und der zunehmenden Vereisung der Antarktis. Damals löste sich die Antarktis endgültig von Südamerika. Der neu entstandene antarktische Zirkumpolarstrom isolierte das umgebende Meerwasser zunehmend, wodurch die Temperaturen drastisch absanken – in manchen Regionen bis unter den Gefrierpunkt.

Diese Veränderungen stellten die dort lebenden Fische vor enorme Herausforderungen. Die neuen Meeresströmungen schränkten ihre Wanderbewegungen ein, und wer überleben wollte, musste sich an die extrem kalten Bedingungen anpassen. Denn bei niedrigen Temperaturen werden Körperflüssigkeiten zunehmend zähflüssig, was Stoffwechsel und Kreislauf massiv erschwert. Eine entscheidende Anpassung der Antarktisfische war die Evolution sogenannter Frostschutzproteine. Diese befinden sich in hoher Konzentration im Blutplasma und verhindern die Bildung von Eiskristallen. Ihre Struktur ist außergewöhnlich simpel: Sie bestehen aus kurzen Wiederholungen von nur wenigen Aminosäuren, die dutzendfach hintereinander angeordnet sind. Warmwasserfische besitzen nichts Vergleichbares. Besonders faszinierend ist ihr Ursprung: Die Gene dieser Frostschutzproteine entstanden aus Teilen eines völlig anderen Gens – ursprünglich eines Verdauungsenzyms. Ein kleiner DNA-Abschnitt wurde dabei im Genom dupliziert und an anderer Stelle weiterverwendet, bis daraus schließlich ein neues Protein mit völlig anderer Funktion entstand.

Auch das Cytoskelett der Antarktisfische passte sich an die Kälte an. Besonders betroffen sind die Mikrotubuli – dynamische Proteinfilamente, die als inneres Gerüst der Zelle dienen und normalerweise evolutionär stark konserviert sind. Bei Säugetieren werden Mikrotubuli unter etwa zehn Grad instabil. Die Mikrotubuli der Antarktisfische hingegen bleiben selbst bei Temperaturen unter dem Gefrierpunkt funktionsfähig und stabil. Ursache dafür sind spezielle Mutationen in den Tubulin-Genen, die nur bei diesen Fischen vorkommen. Einige Antarktisfische entwickelten zudem eine weitere Anpassung gegen die zunehmende Zähflüssigkeit des Blutes: Sie reduzierten die Zahl ihrer roten Blutkörperchen. Ihr Hämatokritwert – also der Anteil roter Blutzellen am Blutvolumen – liegt nur bei etwa 15 bis 18 Prozent. Zum Vergleich: Beim Menschen beträgt er rund 45 Prozent. Die Krokodileisfische trieben diese Entwicklung schließlich auf die Spitze. Sie verloren ihre roten Blutzellen vollständig, und auch ihre Hämoglobin-Gene wurden durch Mutationen funktionslos. Damit stellt sich die entscheidende Frage: Wie transportieren diese Tiere überhaupt noch Sauerstoff?

Die Antwort liegt in ihrer extremen Umwelt. Kaltes Wasser kann deutlich mehr Sauerstoff lösen als warmes. Die Krokodileisfische besitzen deshalb stark vergrößerte Kiemen und eine schuppenlose Haut, die von ungewöhnlich großen Blutgefäßen durchzogen ist. Dadurch können sie Sauerstoff direkt aus dem Wasser aufnehmen. Zusätzlich besitzen sie ein größeres Herz und ein erhöhtes Blutvolumen, wodurch mehr sauerstoffreiches Plasma durch den Körper gepumpt werden kann. Der Sauerstoff wird dabei schlicht physikalisch im Blutplasma gelöst transportiert – ganz ohne Hämoglobin.

Doch damit nicht genug: Den Krokodileisfischen fehlt auch Myoglobin, ein weiteres sauerstoffbindendes Protein, das normalerweise in Muskeln vorkommt. Besonders Meeressäuger wie Wale oder Robben speichern mit Myoglobin große Mengen Sauerstoff in ihrer Muskulatur und können dadurch lange tauchen. Bei den Krokodileisfischen wurde jedoch auch das Myoglobin-Gen durch Mutationen funktionslos.

Die Antarktisfische zeigen eindrucksvoll, wie flexibel sich selbst fundamentale Eigenschaften des Blutes unter extremen Umweltbedingungen verändern können. Um zu verstehen, wie außergewöhnlich diese Anpassungen tatsächlich sind, müssen wir jedoch noch weiter zurückgehen – zu den Ursprüngen der Blutzellen und der Atmungspigmente selbst.

Blutzellen[2]

Eine der wichtigsten Aufgaben des Blutes ist neben dem Transport von Nährstoffen die Versorgung der Körperzellen mit Sauerstoff. Entscheidend dafür sind die verschiedenen Blutzellen, die sich im Verlauf der Evolution sowohl funktionell als auch strukturell stark spezialisiert haben.

Grundsätzlich unterscheidet man bei Wirbeltieren drei Haupttypen von Blutzellen: die roten Blutkörperchen oder Erythrozyten, die Sauerstoff transportieren, die weißen Blutkörperchen beziehungsweise Leukozyten, die der Immunabwehr dienen, sowie die Thrombozyten, die für die Blutgerinnung verantwortlich sind. In dieser Episode konzentrieren wir uns vor allem auf die roten Blutkörperchen.

Die evolutionären Ursprünge der Blutzellen reichen über 600 Millionen Jahre zurück – bis zu den ersten Tieren. Frühe vielzellige Organismen besaßen vermutlich nur einen einzigen Typ frei beweglicher Zellen, der mehrere Aufgaben gleichzeitig erfüllte. Diese evolutionären „Allrounder“ transportierten Nährstoffe und einfache Gase, beseitigten Krankheitserreger und waren an Regeneration und Verdauung beteiligt. Solche Zellen existieren bis heute bei den Schwämmen – einer Tiergruppe, die weder echte Gewebe noch eine Körpersymmetrie oder ein Blutgefäßsystem besitzt. Ihre beweglichen Amöbozyten, auch Archaeocyten genannt, übernehmen dort vielfältige Funktionen, von der Verdauung bis zur Skelettbildung.

Mit der Entstehung größerer und komplexerer Tiere reichte die einfache Diffusion von Sauerstoff jedoch nicht mehr aus. Besonders mit dem Auftreten geschlossener Kreislaufsysteme bei frühen Chordatieren entstand der Selektionsdruck für spezialisierte Blutzellen. Durch Genduplikationen und funktionelle Spezialisierung differenzierten sich die ursprünglichen Allround-Zellen zunehmend auf. Ein Zelltyp spezialisierte sich auf den Sauerstofftransport und wurde zu den Erythrozyten. Andere entwickelten sich zu Zellen der Immunabwehr oder zur Blutstillung – den Vorläufern der heutigen Leukozyten und Thrombozyten.

Trotz ihrer unterschiedlichen Aufgaben gehen alle Blutzellen bis heute auf gemeinsame Vorläuferzellen zurück: die hämatopoetischen Stammzellen, kurz HSCs. Während der Embryonalentwicklung entstehen diese zunächst im Dottersack, später in Organen wie der Leber und schließlich im Knochenmark. Untersuchungen an Zebrafischen zeigen, dass diese Prozesse bei Knochenfischen und Säugetieren erstaunlich ähnlich ablaufen. Tatsächlich entwickeln sich bei allen Wirbeltieren sowohl rote Blutkörperchen als auch Thrombozyten aus einer gemeinsamen bipotenten Vorläuferzelle – dem sogenannten thrombocytisch-erythroiden Progenitor, kurz TEP.

Im Verlauf der Wirbeltier-Evolution veränderten sich nicht nur die Blutzellen selbst, sondern auch die Orte ihrer Bildung. Die „Fabriken“ der Erythrozytenproduktion – die sogenannte Erythropoese – wanderten schrittweise in besser geschützte Körperregionen.

Bei Fischen entstehen Blutzellen vor allem in Milz, Niere und Darm. Mit dem Übergang an Land stieg jedoch der Sauerstoffbedarf der Tiere erheblich, wodurch größere Blutmengen notwendig wurden. Bei Amphibien findet die Blutbildung deshalb saisonal in Leber und Milz statt, bei einigen Fröschen zusätzlich bereits im Inneren der Knochen. Mit den Amnioten verlagerte sich die Blutbildung zunehmend ins Knochenmark. Bei Säugetieren schließlich wird sie fast ausschließlich dort durchgeführt.

Parallel dazu spezialisierte sich auch die Milz stärker. Sie baut alte oder beschädigte rote Blutkörperchen ab, recycelt wertvolle Bestandteile wie Eisen und entwickelte sich im Laufe der Evolution zunehmend zu einem wichtigen Organ der Immunabwehr.

Auch die roten Blutkörperchen selbst veränderten sich grundlegend. Erste Erythrozyten tauchten vermutlich bereits bei den Vorfahren der kieferlosen Wirbeltiere auf. Neunaugen besitzen beispielsweise große, kernhaltige rote Blutkörperchen mit vergleichsweise wenig Hämoglobin. Diese Zellen zeigen noch gewisse Eigenschaften ursprünglicher Stammzellen.

Knochenfische und Amphibien besitzen ebenfalls kernhaltige Erythrozyten. Untersuchungen zeigen zudem, dass diese Zellen nicht nur am Sauerstofftransport beteiligt sind, sondern teilweise auch Immunfunktionen übernehmen können. Auch Vögel besitzen kernhaltige rote Blutkörperchen, obwohl ihr Stoffwechsel extrem leistungsfähig ist.

Eine entscheidende evolutionäre Neuerung entstand jedoch bei den Säugetieren: Sie sind die einzigen Wirbeltiere mit vollständig kernlosen Erythrozyten. Der Verlust des Zellkerns erhöht die Effizienz des Sauerstofftransports erheblich, da nun deutlich mehr Platz für Hämoglobin zur Verfügung steht. Dadurch steigt die Sauerstoffkapazität des Blutes massiv an. Zugleich nehmen die kernlosen Erythrozyten ihre charakteristische eingedellte Scheibenform an. Diese macht sie extrem flexibel, sodass sie selbst durch Kapillaren gelangen können, die enger sind als die Zellen selbst. Ein weiterer Vorteil: Da die Zellen keine Organellen mehr besitzen, verbrauchen sie selbst kaum Sauerstoff. Sie transportieren ihn daher nahezu verlustfrei zu den Geweben, anstatt ihn unterwegs für ihren eigenen Stoffwechsel zu nutzen.

Blut besteht allerdings nicht nur aus Blutzellen. Rund 55 Prozent des menschlichen Blutes entfallen auf das Blutplasma – eine gelbliche Flüssigkeit, die zu etwa 90 Prozent aus Wasser besteht. Darin gelöst befinden sich unter anderem Ionen, Zucker, Lipide, Proteine, Hormone sowie Stoffwechselprodukte. Das Blutplasma dient damit als universelles Transportmedium des Körpers. Mit ihm werden wir uns später noch genauer beschäftigen.

Rotes Blut, blaues Blut — Die Evolution der Sauerstofftransporter[3]

Wichtig für den Sauerstofftransport der Wirbeltiere ist das Hämoglobin in den roten Blutkörperchen. Dabei handelt es sich um einen Proteinkomplex aus vier Untereinheiten – ein sogenanntes Tetramer. Jede dieser Untereinheiten enthält eine Häm-Gruppe: einen Porphyrinring mit einem zentralen Eisenatom, das Sauerstoff reversibel binden kann. Den größten Teil des Moleküls bildet jedoch der Proteinanteil selbst, das sogenannte Globin. Beim Menschen besteht adultes Hämoglobin aus zwei Alpha-Globin-Ketten mit jeweils 141 Aminosäuren und zwei Beta-Globin-Ketten mit jeweils 146 Aminosäuren.

Globinähnliche Moleküle sind evolutionär uralt und kommen nicht nur bei Tieren, sondern auch bei Bakterien, Pflanzen und Pilzen vor. Frühe bakterielle Vorläufer dienten vermutlich ursprünglich nicht dem Sauerstofftransport, sondern dem Schutz vor giftigem Sauerstoff oder bestimmten Stoffwechselprozessen. Dennoch scheinen alle tierischen Hämoglobine miteinander verwandt zu sein, weshalb der gemeinsame Vorfahr der Vielzeller – oder zumindest der Bilateria – bereits ein ursprüngliches Globin-Gen besessen haben dürfte.

Vor etwa 800 Millionen Jahren kam es durch Genduplikation zur Aufspaltung dieses ursprünglichen Globins in zwei Linien: das Myoglobin, das Sauerstoff im Muskelgewebe speichert, und das zirkulierende Hämoglobin des Blutes. Bei Wirbellosen finden sich hingegen in der Muskulatur nur Hämoglobine.

Eine weitere entscheidende evolutionäre Innovation erfolgte vor rund 450 Millionen Jahren – noch vor dem Auftreten der ersten Kieferwirbeltiere. Durch erneute Genverdopplungen entstanden die Alpha- und Beta-Globin-Genfamilien. Erst diese Trennung ermöglichte die Ausbildung des heutigen tetrameren Hämoglobins mit seiner hochentwickelten allosterischen Sauerstoffregulation. Dadurch kann Hämoglobin Sauerstoff nicht nur binden, sondern ihn auch gezielt wieder abgeben – ein entscheidender Vorteil für aktive Wirbeltiere.

Spätere Genduplikationen innerhalb der Beta-Globin-Gruppe führten schließlich zu spezialisierten Varianten für unterschiedliche Lebensphasen. So besitzt der menschliche Fötus ein eigenes fetales Hämoglobin, das aus zwei Alpha- und zwei Gamma-Ketten besteht. Dieses fetale Hämoglobin bindet Sauerstoff deutlich stärker als das adulte Hämoglobin und ermöglicht es dem Embryo, Sauerstoff effizient über die Plazenta aus dem Blut der Mutter aufzunehmen.

Innerhalb der Bilateria entwickelten sich Globine zu den wichtigsten Molekülen für Sauerstofftransport und Sauerstoffspeicherung. Dabei zeigen sie eine enorme Vielfalt. Unterschiedliche Hämoglobine kommen nicht nur im Blut, sondern auch in Muskeln, Nervengewebe oder spezialisierten Immunzellen verschiedener Tiergruppen vor. Viele Tiergruppen besitzen sogar mehrere Hämoglobinvarianten gleichzeitig, deren unterschiedliche Sauerstoffaffinitäten zusammen eine besonders effiziente Sauerstoffversorgung ermöglichen.

Mit dem Myoglobin verwandt ist das Cytoglobin, das in zahlreichen Geweben der Wirbeltiere vorkommt und die Zellen zusätzlich mit Sauerstoff versorgt. Hinzu kommen die Neuroglobine des Nervensystems. Solche Neuroglobine wurden nicht nur bei Wirbeltieren, sondern auch bei Ringelwürmern und Weichtieren entdeckt. Das deutet darauf hin, dass sie evolutionär sehr alt sind und sich bereits früh im Stammbaum der Tiere abgespalten haben. Wahrscheinlich besaß bereits der gemeinsame Vorfahr der Bilateria mindestens zwei unterschiedliche Globintypen: ein Hämoglobin und ein Neuroglobin.

Hämoglobin ist jedoch keineswegs das einzige Atmungspigment im Tierreich. Neben ihm existieren mit Hämerythrin und Hämocyanin mindestens zwei weitere grundsätzlich unterschiedliche Systeme zur Sauerstoffbindung. Da sich diese Moleküle strukturell stark unterscheiden und keine gemeinsamen Vorläuferproteine erkennbar sind, entstanden Atmungspigmente vermutlich mindestens dreimal unabhängig voneinander.

Hämerythrin bindet zwar ebenfalls Eisen, besitzt jedoch – anders als Hämoglobin – keinen Porphyrinring. Es kommt heute nur noch bei wenigen Tiergruppen vor, darunter Priapswürmer, Sipunculiden, Armfüßer und einige Ringelwürmer. Die verstreute Verbreitung deutet darauf hin, dass Hämerythrin bereits beim Vorfahren der Protostomia vorhanden war, später jedoch in den meisten Linien seine Bedeutung verlor. Interessanterweise finden sich bestimmte Proteindomänen des Hämerythrins auch bei Bakterien, was auf einen sehr alten evolutionären Ursprung hinweist.

Noch bekannter ist Hämocyanin – das blaue Atmungspigment vieler Gliederfüßer und Weichtiere. Im Gegensatz zu Hämoglobin verwendet es Kupfer statt Eisen zur Sauerstoffbindung, wodurch das Blut blau erscheint. Hämocyanin findet sich etwa bei Krebstieren, Spinnentieren und Mollusken. Besonders berühmt sind die Pfeilschwanzkrebse, deren blaues Blut für den sogenannten LAL-Test genutzt wird, um bakterielle Endotoxine nachzuweisen.

Die Hämocyanin-Superfamilie umfasst darüber hinaus verwandte Proteine wie Phenoloxidasen, Hexamerine oder Tyrosinasen. Phylogenetische Analysen deuten darauf hin, dass sich Hämocyanin bei Arthropoden und Mollusken unabhängig voneinander aus Phenoloxidasen entwickelt hat. Diese Enzyme spielen unter anderem eine wichtige Rolle bei der Bildung harter Außenskelette und könnten daher sogar zur „plötzlichen“ Ausbreitung komplexer Exoskelette im Kambrium beigetragen haben.

An dieser Stelle an die Kommentarspalten-Experten: Nein, Adelsblut ist nicht blau. Auch wenn eure Adern durch die Haut manchmal bläulich schimmern — das ist ein optischer Effekt, kein Hämocyanin. Ihr seid keine Pfeilschwanzkrebse.

Outro

Das Herz pumpt. Das Blut transportiert. Aber die wirklich spannende Frage ist eine andere: Wie verhinderst du, dass dieses ganze fein austarierte System bei der kleinsten Verletzung in Sekunden kollabiert?

Ihr habt etwa fünf Liter Blut in euch. Ein tiefer Schnitt, und innerhalb von Minuten könnte alles vorbei sein. Dass das nicht passiert, verdanken wir einem der komplexesten biochemischen Kaskadensysteme, die die Evolution je hervorgebracht hat. Es heißt Blutgerinnung — und es ist so kompliziert, dass Kreationisten es lieben.

Denn wenn du 20 Proteine brauchst, die in exakt der richtigen Reihenfolge aktiviert werden müssen, und das Fehlen eines einzigen davon das gesamte System nutzlos macht — dann, so argumentieren sie, KANN das nicht schrittweise entstanden sein. Muss intelligentes Design sein. Muss ein Schöpfer gewesen sein.

Das Problem an diesem Argument ist so simpel wie vernichtend: Die Evolution hat die Blutgerinnung nicht einmal erfunden. Sondern mehrfach. Unabhängig. Mit teilweise völlig verschiedenen Werkzeugen. In der nächsten Episode nehmen wir das auseinander — Schritt für Schritt, Gen für Gen. Und wir werden sehen: Das ist genau das, was man erwartet, wenn Evolution real ist — und genau das, was man NICHT erwartet, wenn ein Designer am Werk war.

Lasst gerne ein Like und ein Abo da — denn es gibt offenbar noch unendlich viele Schwachmaten, die die Blutgerinnung für ein Wunder halten.

[1] Zu den Antarktisfischen und ihrem Blut siehe:

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[2] Siehe:

[3] Siehe:

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