Was macht ein Tier zum Tier? Die Evolution der extrazellulären Matrix

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Was ist überhaupt ein Tier?

Was ist eigentlich ein Tier? Die Frage klingt trivial – ist sie aber nicht.

Intuitiv würden wir sagen: Tiere fressen andere Lebewesen, Pflanzen betreiben Photosynthese. Doch die Natur hält sich nicht immer an unsere Schubladen. Die Vogel-Nestwurz etwa ist eine Pflanze ohne Photosynthese. Und manche Meeresschnecken stehlen Algen ihre Chloroplasten und nutzen sie selbst zur Photosynthese.

Vielleicht ist Bewegung das entscheidende Merkmal? Auch das funktioniert nicht: Schwämme und Korallen verbringen den Großteil ihres Lebens festsitzend. Und dann sind da noch die Pilze – sie stehen im Supermarkt neben dem Gemüse, sind evolutionär aber näher mit uns verwandt als mit Pflanzen.

Wenn also weder Ernährung noch Bewegung ein Tier definieren – was dann?

Wie sich Tiere von Pflanzen und Pilzen unterscheiden

Die Antwort liegt tiefer: auf der Ebene der Zellen. Tiere, Pflanzen und Pilze unterscheiden sich grundlegend darin, wie ihre Zellen miteinander verbunden sind.

Tiere besitzen eine flexible extrazelluläre Matrix – ein Netzwerk aus Proteinen wie Kollagen, Elastin und Integrinen, das Zellen zusammenhält, stabilisiert und ihre Kommunikation ermöglicht. Dieses Prinzip findet sich bei allen Tieren – vom Schwamm bis zum Menschen.

Pflanzen verfolgen eine andere Strategie: Ihre Zellen sind von festen Zellwänden aus Zellulose umgeben. Pilze wiederum stabilisieren sich mit Chitin – demselben Material, aus dem auch die Außenskelette von Insekten bestehen.

Die Frage „Was ist ein Tier?“ führt uns also direkt zu einer der größten Innovationen der Evolution: der Vielzelligkeit. Und das Paradoxe: Viele der molekularen Zutaten der extrazellulären Matrix finden sich schon bei Bakterien und Einzellern, also bevor es Tiere gab. Wie wurde aus Altbekanntem etwas radikal Neues? In dieser Folge zerlegen wir den Bauplan der tierischen Vielzelligkeit — und finden heraus, was uns auf molekularer Ebene wirklich von Pflanze und Pilz trennt.

Drei Wege zur Vielzelligkeit: Matrix, Zellulose, Chitin[1]

Bevor wir uns Aufbau und Ursprung der verschiedenen Zellverbindungen genauer ansehen, sollten wir zunächst eine grundlegendere evolutionäre Frage stellen: Warum entstand überhaupt eine extrazelluläre Matrix oder die Zellwand der Pflanzen und Pilze?

Reicht es nicht aus, wenn Zellen einfach miteinander in Kontakt stehen? Warum entwickelte die Evolution einen Zwischenraum, der mit so unterschiedlichen Materialien gefüllt wird?

Zell-Zell-Verbindungen bei Bakterien

Die Ursprünge solcher Strukturen reichen weit zurück. Bereits Bakterien und Archaeen besitzen Zellhüllen und Zellwände. Bei Bakterien besteht diese häufig aus Murein und dient vor allem der mechanischen Stabilität. Einige Bakterien bilden darüber hinaus Schleimschichten, die ihre Kolonien umgeben und vor Austrocknung, Fressfeinden oder schädlichen Umwelteinflüssen schützen. Solche Gemeinschaften bezeichnet man als Biofilme. Sie können als frühe Vorläufer komplexerer extrazellulärer Matrizes betrachtet werden.

Vielzelligkeit bei Pflanzen

Als vor etwa 600 bis 700 Millionen Jahren die ersten vielzelligen Tiere entstanden, standen sie vor einem evolutionären Dilemma: Größere Körper benötigen Stabilität – doch Tiere mussten sich gleichzeitig bewegen können, um Nahrung zu finden oder Räubern zu entkommen. Eine starre Zellwand, wie sie Pflanzen besitzen, wäre dafür ungeeignet gewesen.

Die Lösung bestand in einer völlig anderen Strategie. Statt auf starre Kohlenhydratgerüste zu setzen, entwickelten Tiere eine flexible, proteinreiche extrazelluläre Matrix. Proteine lassen sich deutlich leichter verformen als Kohlenhydrate und eignen sich daher besonders für bewegliche Gewebe. So entstanden Strukturproteine wie Kollagen, Elastin und Integrine.

Diese Matrix erlaubte es den Zellen, gegeneinander zu gleiten, sich zu verformen und komplexe Gewebe auszubilden. Erst dadurch wurden Muskeln, Nervensysteme und letztlich aktive Fortbewegung möglich.

Interessanterweise nutzten Tiere diese proteinreiche Matrix später noch für eine weitere Innovation: die Biomineralisation. Mineralien wie Calciumphosphat oder Calciumcarbonat wurden in die Matrix eingelagert und bildeten harte Strukturen wie Knochen, Zähne oder Muschelschalen.

Die Vorfahren der Landpflanzen standen vor einem ganz anderen Problem. Ihre Vorläufer – die Grünalgen – lebten im Wasser und wurden dort vom Auftrieb getragen. Als Pflanzen vor etwa 470 Millionen Jahren das Land besiedelten, mussten sie plötzlich der Schwerkraft widerstehen.

Hier griff die Evolution auf eine bereits vorhandene Fähigkeit zurück: die Synthese von Cellulose. Cellulose ist ein langkettiges Kohlenhydrat, dessen Herstellung vermutlich bereits bei Cyanobakterien entstand. Die Vorfahren der Pflanzen erhielten die dafür notwendigen Gene vor Milliarden Jahren durch endosymbiotischen Gentransfer im Zuge der Entstehung der Chloroplasten.

Während der Landbesiedlung vervielfältigten sich die Gene für die Cellulose-Synthase. Diese molekularen Maschinen sitzen in der Zellmembran und spinnen kontinuierlich Cellulosefasern nach außen, die sich zu extrem reißfesten Mikrofibrillen zusammenlagern.

Eine weitere wichtige Komponente pflanzlicher Zellwände sind die Pektine. Sie wirken wie ein biologischer Klebstoff und verbinden benachbarte Pflanzenzellen in der sogenannten Mittellamelle miteinander. Gleichzeitig bestimmen sie die Elastizität und Dehnbarkeit der Zellwand während des Wachstums.

Im Zusammenspiel mit dem inneren Wasserdruck – dem Turgor – funktioniert die pflanzliche Zellwand wie ein prall gefüllter Feuerwehrschlauch: Jede Zelle stabilisiert sich selbst durch ihren Innendruck.

Später entwickelten Pflanzen zusätzlich das Biopolymer Lignin, den Hauptbestandteil von Holz. Durch die Einlagerung von Lignin wurden Zellwände wasserdicht und extrem druckfest – eine entscheidende Voraussetzung für die Entstehung großer Bäume und Wälder.

Vielzelligkeit bei Pilzen

Pilze wiederum sind evolutionär näher mit Tieren verwandt als mit Pflanzen, wählten für ihre äußere Matrix jedoch einen Mittelweg. Sie leben sesshaft und nehmen Nährstoffe durch Absorption aus ihrer Umgebung auf.

Ihre Zellwand basiert auf Chitin – einem modifizierten Zucker, der äußerst widerstandsfähig gegen mechanische Belastung und enzymatischen Abbau ist. Die Chitinmatrix schützt die fadenförmigen Pilzzellen, die Hyphen, davor, beim Wachstum durch Boden oder Holz zu reißen, bleibt dabei aber flexibel genug für schnelles Wachstum.

Chitin ist übrigens kein exklusives Merkmal der Pilze. Es findet sich auch im Außenskelett der Gliederfüßer, also etwa bei Insekten und Spinnen.

Tiere, Pflanzen und Pilze lösten dasselbe Problem also auf völlig unterschiedliche Weise: Wie verbindet man Zellen zu einem stabilen Organismus?

Tiere setzten auf flexible Proteine und Dynamik. Pflanzen optimierten Kohlenhydrate für Stabilität und Tragfähigkeit. Pilze entwickelten mit Chitin eine robuste, aber dennoch elastische Zwischenlösung.

Die extrazelluläre Matrix – das Gerüst des Körpers[2]

Die extrazelluläre Matrix, bezeichnet den Gewebeanteil, der bei Tieren den Raum zwischen den Zellen – den sogenannten Interzellularraum – ausfüllt. Sie ist weit mehr als nur ein „Füllmaterial“: Die extrazelluläre Matrix verleiht Geweben Stabilität, ermöglicht die Zellkommunikation und steuert die Entwicklung von Organen.

Ihre Zusammensetzung ist komplex. Sie besteht aus einem Netzwerk von Kollagenfasern, Elastin und Fibrillin, die in eine wasserreiche Grundsubstanz eingebettet sind. Diese Grundsubstanz enthält unter anderem Proteoglykane, Glucosaminoglykane wie Hyaluron sowie verschiedene Glykoproteine. Je nach Gewebe variiert das Verhältnis von Fasern und Grundsubstanz erheblich. Sehnen bestehen beispielsweise überwiegend aus Kollagenfasern, während Knorpel besonders reich an wasserbindenden Proteoglykanen ist.

Die Zelloberfläche vieler tierischer Zellen ist zudem von einem dichten Mantel aus Glykolipiden und Glykoproteinen umgeben – der sogenannten Glykokalyx. Dieser „Zuckermantel“ spielt eine zentrale Rolle bei der Zell-Zell-Erkennung, Signalübertragung und Immunabwehr. Zu seinen bekanntesten Bestandteilen gehören die Blutgruppenantigene des AB0-Systems sowie die MHC-Komplexe, die für die Gewebeverträglichkeit bei Organtransplantationen entscheidend sind.

Ebenso wichtig sind Moleküle, die die verschiedenen Bestandteile der extrazellulären Matrix miteinander und mit den Zellen verbinden. Zu den bedeutendsten zählen Fibronektin und Laminin. Fibronektin besitzt Bindungsstellen für Kollagen und Zellrezeptoren. Durch alternatives Spleißen entstehen zahlreiche Varianten dieses Proteins, die unter anderem an der Blutgerinnung, Wundheilung und der Wanderung von Neuralleistenzellen während der Embryonalentwicklung beteiligt sind.

Die wichtigsten Rezeptoren der Zelloberfläche für Bestandteile der extrazellulären Matrix sind die Integrine. Sie verankern die Zellen in ihrer Umgebung und übertragen mechanische sowie chemische Signale zwischen Zellinnerem und Matrix.

Die extrazelluläre Matrix ist also ein hochkomplexes System aus Strukturproteinen, Verbindungsproteinen und Signalmolekülen. Doch woher stammen diese Moleküle evolutionär?

Kollagen– das häufigste Protein, das überall steckt[3]

Kollagene sind die häufigsten Proteine tierischer Körper. Rund 30 Prozent aller Proteine des Menschen gehören zu dieser Familie. Sie finden sich besonders in Knochen, Zähnen, Knorpeln, Sehnen und Bändern.

Bis heute sind 28 verschiedene Kollagentypen bekannt. Einige bilden lange Fasern und werden daher als fibrilläre Kollagene bezeichnet, andere besitzen netzartige oder nicht-fibrilläre Strukturen. Besonders häufig sind bei Wirbeltieren die Typen I, II, III, V und XI; Kollagen Typ I dominiert dabei die meisten Bindegewebe.

Lange Zeit nahm man an, Kollagene seien eine exklusive Erfindung der Tiere. Inzwischen zeigt sich jedoch ein anderes Bild. Kollagen-Domänen wurden auch bei Choanoflagellaten, Filastereen, Pilzen, dem Malariaerreger Plasmodium falciparum sowie der Amöbe Dictyostelium discoideum nachgewiesen. Selbst einige Bakterien und Viren besitzen kollagenähnliche Proteine.

Dies deutet darauf hin, dass Kollagene evolutionär deutlich älter und weiter verbreitet sind als ursprünglich angenommen.

Eine vergleichende Analyse zahlreicher Genome zeigte, dass Kollagen-Domänen besonders bei den engsten einzelligen Verwandten der Tiere – den Choanoflagellaten – weit verbreitet sind. Viele dieser Proteine besitzen bereits lange Kollagenabschnitte, die mit jenen der Tiere vergleichbar sind.

Bestimmte Kollagentypen sind jedoch echte Innovationen der Tiere. Dazu zählen vor allem die fibrillären Kollagene und Kollagen Typ IV.

Während fibrilläre Kollagene die Zugfestigkeit von Sehnen oder Knochen gewährleisten, bildet Kollagen Typ IV ein engmaschiges zweidimensionales Netzwerk. Dieses Netzwerk ist die Grundlage der Basallamina – einer ultradünnen Membran, auf der Epithelzellen verankert sind. Erst die Evolution von Kollagen Typ IV ermöglichte die klare Trennung verschiedener Gewebeschichten und damit den Aufbau komplexer Organe.

Interessanterweise erfüllen kollagenhaltige Proteine außerhalb des Tierreichs ganz andere Aufgaben: Sie dienen der Zellanhaftung, der Paarungsregulation, der bakteriellen Abwehr oder wirken als Signalmoleküle. Viele dieser Funktionen finden sich auch bei tierischen Kollagenen wieder.

Choanoflagellaten besitzen zudem Kollagene, die an Zell-Zell-Verbindungen und der Bildung einfacher extrazellulärer Matrizes beteiligt sind. Da diese Organismen unter bestimmten Bedingungen Zellkolonien bilden können, überrascht es kaum, dass bereits Vorstufen solcher Strukturproteine vorhanden waren.

Mit der Entstehung der Tiere gewann die Vielzelligkeit jedoch zunehmend an Bedeutung. Durch Genduplikationen, alternatives Spleißen und Exon-Shuffling entstanden immer neue Kollagentypen, die sich auf spezialisierte Aufgaben innerhalb der extrazellulären Matrix konzentrierten.

Laminine, Fibronektin und Elastin – Orientierung und Elastizität[4]

Laminine gehören zu den ältesten funktionellen Proteinen der tierischen Matrix. Diese kreuzförmigen Glykoproteine entstanden am Übergang zur tierischen Vielzelligkeit und bilden gemeinsam mit Kollagen Typ IV die Basalmembran.

Laminine verleihen Zellen Orientierung: Sie bestimmen gewissermaßen, wo für eine Zelle „oben“ und „unten“ ist. Erst dadurch konnten sich polarisierte Gewebe und komplexe Epithelien entwickeln – eine Grundvoraussetzung für Organe und Barrieren wie Haut oder Darm.

Fibronektin ist dagegen das ultimative Brückenmolekül der Matrix. Zwar sind seine einzelnen Proteindomänen uralt, das moderne, hochkomplexe Fibronektin entstand jedoch erst bei den Wirbeltieren.

Es besitzt Bindungsstellen sowohl für Kollagen als auch für Zellrezeptoren und wirkt dadurch wie ein biologisches Klebeband: Es verankert Zellen im Kollagennetzwerk und dient zugleich als Orientierungshilfe während der Embryonalentwicklung und Wundheilung.

Elastin schließlich ist eine vergleichsweise junge evolutionäre Innovation. Es fehlt bei Wirbellosen und sogar bei kieferlosen Fischen wie den Neunaugen. Erst mit dem Auftreten der Kiefermäuler – der Gnathostomen – entstand dieses außergewöhnlich dehnbare Protein.

Elastin ermöglichte die Evolution hochflexibler Blutgefäße wie der Aorta, die den Druck eines leistungsfähigen Herzens abfedern können. Ebenso spielte es eine entscheidende Rolle bei der Entwicklung elastischer Lungen.

Glykokalyx und Hyaluronsäure – die unsichtbare Zuckerhülle[5]

Die Glykokalyx – wörtlich „Zuckerhülle“ – ist keine Erfindung der Tiere. Tatsächlich gehört sie zu den ältesten Strukturen des Lebens überhaupt. Nahezu jede bekannte Zelle auf der Erde, von Bakterien bis zum Menschen, besitzt eine solche zuckerreiche Außenschicht.

Als sich vor über 3,5 Milliarden Jahren die ersten Zellen mit einer fettbasierten Zellmembran umgaben, entstand sofort ein Problem: Diese Membranen waren äußerst anfällig für mechanische und chemische Schäden. Die Lösung der Evolution bestand darin, Proteine und Lipide mit Zuckerketten zu versehen, die nach außen ragten. So entstanden Glykoproteine und Glykolipide – die Bausteine der Glykokalyx.

Diese Zuckerschicht bindet große Mengen Wasser und wirkt wie ein biologischer Stoßdämpfer. Bereits bei frühen Einzellern schützte sie vor Austrocknung, schädlichen Enzymen und mechanischer Belastung.

Im Laufe der tierischen Evolution erhielt die Glykokalyx zusätzliche Funktionen. Besonders bei Wirbeltieren entwickelte sich die endotheliale Glykokalyx – ein dichter „Zuckerrasen“, der die Innenseite der Blutgefäße auskleidet. Erst diese Struktur ermöglicht es roten Blutkörperchen, nahezu reibungsfrei durch feinste Kapillaren zu gleiten. Gleichzeitig dient sie dem Immunsystem als Sensor, der erkennt, ob eine Gefäßwand gesund oder entzündet ist.

Hyaluronsäure nimmt unter den Zuckermolekülen der tierischen Matrix eine Sonderstellung ein. Sie gehört zu den Glucosaminoglykanen (GAGs), unterscheidet sich jedoch deutlich von ihren Verwandten.

Während viele andere GAGs uralt sind und in nahezu allen Vielzellern vorkommen, entstand Hyaluronsäure evolutionär vergleichsweise spät und findet sich ausschließlich bei Wirbeltieren.

Andere Gewebezucker wie Chondroitin besitzen chemische Seitengruppen, die stark aus dem Molekül herausragen und vom Immunsystem leicht erkannt werden können. Bei der Evolution der Hyaluronsäure kam es dagegen zu einer räumlichen Umordnung dieser Gruppen – gewissermaßen zu einer molekularen „Inversion“. Dadurch wurde das Molekül für das Immunsystem weitgehend unsichtbar.

Die Folge war eine evolutionäre Innovation von enormer Tragweite: Tiere konnten große Mengen dieses stark wasserbindenden und gleitfähigen Polymers in ihre Gewebe einlagern, ohne unerwünschte Entzündungsreaktionen auszulösen.

Hyaluronsäure wurde damit zur Grundlage beweglicher Gelenke, des Glaskörpers im Auge und zahlreicher Entwicklungsprozesse während der Embryonalentwicklung, bei denen Zellen durch Gewebe wandern müssen.

Integrine – die Anker, die schon Amöben besaßen[6]

Integrine sind Transmembran-Rezeptoren, die die extrazelluläre Matrix mechanisch mit dem inneren Zytoskelett der Zelle verbinden. Sie koppeln also die Außenwelt direkt an das Zellinnere und ermöglichen dadurch nicht nur Haftung, sondern auch Signalübertragung.

Lange Zeit galten Integrine als eine Innovation der Tiere. Genomische Untersuchungen zeichnen jedoch ein anderes Bild.

Studien, die Integrin-Gene und ihre Wechselwirkungspartner bei zahlreichen Ein- und Mehrzellern verglichen, zeigen, dass das Integrin-System deutlich älter ist als die Tiere selbst. Seine Ursprünge reichen mindestens bis zum gemeinsamen Vorfahren der Opisthokonta – möglicherweise sogar bis zu den Amorphea – zurück.

Ein besonders aufschlussreiches Beispiel liefert die einzellige Amöbe Capsaspora owczarzaki. Genomanalysen zeigen, dass sie bereits über einen nahezu vollständigen Satz an Integrin-Rezeptoren verfügt.

Da Capsaspora kein Vielzeller ist, nutzt sie Integrine jedoch nicht zum Zusammenhalt von Geweben. Stattdessen dienen sie vermutlich dazu, die Umgebung abzutasten, an Oberflächen zu haften und sich über den Meeresboden fortzubewegen.

Mit der Entstehung der Tiere wurden diese uralten Rezeptoren gewissermaßen „nach innen gerichtet“: Anstatt die äußere Umwelt zu erkennen, banden sie nun an die körpereigene Matrix aus Kollagen und Laminin und ermöglichten so den Aufbau stabiler Gewebe.

Interessanterweise ist die Fähigkeit zur Oberflächenhaftung auch bei Bakterien weit verbreitet. Für die erste Anlagerung reichen häufig einfache elektrostatische Kräfte oder Van-der-Waals-Wechselwirkungen aus. Für eine dauerhafte Adhäsion entwickelten sich jedoch zahlreiche spezialisierte Adhäsionsmoleküle.

Eine häufig wiederkehrende Struktur vieler solcher Proteine ist das sogenannte parallele β-Faltblatt. Diese Proteinarchitektur vermittelt Bindungen an andere Moleküle und enthält oft große Mengen der Aminosäuren Leucin, Isoleucin und Valin.

Bemerkenswert ist, dass solche Strukturmotive keineswegs auf Adhäsionsproteine beschränkt sind. Sie finden sich auch in vielen Enzymen und Membranproteinen. Die Evolution greift also immer wieder auf dieselben molekularen Bausteine zurück und kombiniert sie zu neuen Funktionen.

Wall-Associated Kinases[7]

Pflanzen mussten das Problem der Zelladhäsion und Signalübertragung hingegen auf völlig andere Weise lösen. Ihre starre Zellwand verhindert, dass tierähnliche Integrine direkt mit ihrer Umgebung interagieren können.

Stattdessen entwickelten Pflanzen sogenannte Wall-Associated Kinases, kurz WAKs. Diese Rezeptoren sitzen in der Zellmembran und reichen mit langen Proteinarmen tief in die Zellwand hinein, wo sie mit Pektinen verbunden sind.

Wird die Zellwand mechanisch belastet – etwa durch Wind, Trockenheit oder Fraßfeinde –, registrieren die WAKs diese Veränderungen sofort und leiten Signale ins Zellinnere weiter. Ähnlich wie Integrine funktionieren sie somit als Sensoren für mechanische Kräfte.

Zell-Zell-Verbindungen – wie Zellen zum Gewebe werden[8]

Eine weitere entscheidende Eigenschaft vielzelliger Organismen sind ihre Zell-Zell-Verbindungen. Denn Zellen eines Organismus müssen nicht nur zusammenhalten – sie müssen auch miteinander kommunizieren, Kräfte übertragen und Stoffe austauschen.

Tierische Zellen besitzen hierfür verschiedene spezialisierte Verbindungen. Zu den wichtigsten gehören die Gap-, Adherens- sowie die Tight und Septate Junctions.

Gap Junctions

Gap Junctions sind Proteinkanäle, die die Plasmamembranen benachbarter Zellen direkt miteinander verbinden. Dadurch entsteht eine direkte Verbindung zwischen ihren Cytoplasmen. Über diese Kanäle können Ionen, kleine Moleküle und sogar elektrische Signale von Zelle zu Zelle weitergeleitet werden.

Besonders wichtig sind Gap Junctions im Nerven- und Muskelgewebe, wo schnelle Kommunikation entscheidend ist.

Die Kanäle werden bei Wirbeltieren aus Proteinen der Connexin-Familie aufgebaut. Jeweils sechs Connexine lagern sich zu einer ringförmigen Struktur zusammen – dem sogenannten Connexon. Treffen zwei Connexone benachbarter Zellen aufeinander, entsteht ein durchgehender Kanal.

Beim Menschen existieren etwa 20 verschiedene Connexin-Gene. Durch ihre unterschiedliche Kombination können Kanäle mit verschiedenen Leitfähigkeiten und Durchlässigkeiten entstehen.

Interessanterweise besitzen viele Wirbellose – etwa die Fruchtfliege Drosophila oder Fadenwürmer – überhaupt keine Connexine. Stattdessen verwenden sie eine andere Proteinfamilie: die Innexine.

Connexine und Innexine erfüllen zwar dieselbe Funktion, besitzen jedoch keine nennenswerten Sequenzähnlichkeiten und sind daher wahrscheinlich unabhängig voneinander entstanden – ein bemerkenswertes Beispiel für konvergente Evolution.

Später entdeckte man bei Wirbeltieren noch eine dritte Proteinfamilie: die Pannexine. Diese weisen größere Ähnlichkeiten zu den Innexinen auf und sind vermutlich mit ihnen homolog. Allerdings bilden Pannexine nur selten klassische Gap Junctions und übernehmen heute überwiegend andere Aufgaben in der Zellkommunikation.

Adherens Junctions

Unter dem Begriff Adherens Junctions fasst man verschiedene Zellkontakte zusammen, die Zellen mechanisch miteinander verbinden.

Eine besonders stabile Form sind die Desmosomen. Diese finden sich vor allem in Geweben, die starken mechanischen Belastungen ausgesetzt sind – etwa im Herzmuskel oder in Epithelien der Haut.

Die Aufgabe der Desmosomen besteht darin, benachbarte Zellen fest miteinander zu verankern und so den Zusammenhalt eines Gewebes zu erhöhen.

Im Zentrum dieser Verbindungen stehen die Cadherine – eine große Familie von Zelladhäsionsproteinen. Von ihnen sind bei Wirbeltieren über 300 verschiedene Typen bekannt; der Mensch besitzt etwa 80 unterschiedliche Cadherine.

Desmosomen sind zudem mit dem Cytoskelett verbunden und koppeln dadurch die mechanische Stabilität einzelner Zellen direkt an die Stabilität des gesamten Gewebes.

Neben Kommunikation und Haftung müssen viele Gewebe auch verhindern, dass Stoffe unkontrolliert zwischen den Zellen hindurch diffundieren.

Tight Junctions

Diese Aufgabe übernehmen bei Wirbeltieren die Tight Junctions. Sie kommen insbesondere im Darm, Magen und der Blut-Hirn-Schranke vor und versiegeln die Zwischenräume benachbarter Epithelzellen.

Dadurch wird kontrolliert, welche Stoffe ein Gewebe passieren dürfen und welche nicht.

Die wichtigsten Bestandteile von Tight Junctions sind die Claudine und das Protein Occludin. Bislang sind bei Wirbeltieren 24 verschiedene Claudin-Typen bekannt. Sie bilden netzartige Strukturen, die die Membranen benachbarter Zellen dicht aneinanderlegen.

Dabei entstehen selektive Poren, die bestimmte Ionen oder Moleküle passieren lassen, andere jedoch zurückhalten. Unterschiedliche Kombinationen von Claudinen ermöglichen es verschiedenen Geweben, ihre Barriereeigenschaften exakt an ihre jeweilige Funktion anzupassen.

Interessanterweise kommen Claudine auch bei Wirbellosen vor – beispielsweise bei Fadenwürmern und Insekten –, obwohl diese keine Tight Junctions besitzen. Dort treten sie in deutlich geringerer Vielfalt auf.

Durch Genduplikationen und anschließende Spezialisierung konnte sich die Claudin-Familie im Verlauf der Wirbeltier-Evolution erheblich diversifizieren.

Septate Junctions

Wirbellose verwenden stattdessen sogenannte Septate Junctions. Sie erfüllen dieselbe Funktion wie Tight Junctions, unterscheiden sich jedoch in ihrem Aufbau: Während Tight Junctions kompakte Dichtungsstrukturen bilden, erscheinen Septate Junctions unter dem Elektronenmikroskop als leiterförmige „Septen“ entlang der Zellmembran.

Sowohl Tight als auch Septate Junctions grenzen meist direkt an Adherens Junctions an und bilden gemeinsam die komplexen Kontaktzonen tierischer Gewebe.

Vergleichende Untersuchungen zeigen, dass die verschiedenen Zellkontakte schrittweise im Verlauf der Tier-Evolution entstanden.

Der gemeinsame Vorfahre der Tiere besaß vermutlich bereits Adherens Junctions und Septate Junctions. Erst später, beim Vorfahren der Eumetazoa – also aller Tiere außer den Schwämmen –, entstanden Gap Junctions.

Interessanterweise entwickelten Wirbeltiere und Wirbellose hierfür unterschiedliche Proteinfamilien: Connexine auf der einen, Innexine auf der anderen Seite.

Schließlich wurden bei den Vorfahren der Wirbeltiere die Septate Junctions weitgehend durch die leistungsfähigeren Tight Junctions ersetzt.

Plasmodesmen

Während tierische Zellen flexibel gegeneinander verschoben werden können, sind Pflanzenzellen durch ihre starre Zellwand fest miteinander verbunden.

Um dennoch Informationen und Stoffe auszutauschen, ließ die Evolution winzige Kanäle in den Zellwänden offen: die Plasmodesmen.

Diese mikroskopischen Tunnel durchbohren die Zellwand und verbinden das Cytoplasma benachbarter Pflanzenzellen direkt miteinander. Dadurch können Signalmoleküle, Nährstoffe und sogar RNA zwischen den Zellen transportiert werden.

Fazit: Was Tiere wirklich einzigartig macht

Die Evolution der Vielzelligkeit hat nicht eine Lösung hervorgebracht, sondern mehrere: Tiere setzen auf eine flexible, proteinreiche Matrix und komplexe Zellkontakte. Pflanzen auf starre Zellulose-Wände mit Plasmodesmen. Pilze auf Chitin. Alle drei Wege funktionieren — aber sie funktionieren fundamental anders.

Doch Zusammenhalt allein reicht nicht. Ein echter Organismus braucht mehr als nur „Klebstoff“ — er braucht Kommunikation. Wie sprechen Zellen miteinander? Welche molekulare Sprache hat die Evolution erfunden, damit aus einem Zellhaufen ein abgestimmter Körper wird?

Genau darum geht es in der nächsten Folge von Von LUCA zum Menschen. Abonnier den Kanal, wenn du erfahren willst, wie die ersten Zellen das Sprechen lernten.

Literatur

[1] Zum allgemeinen Aufbau der Zellwand der Pflanzen und Pilze, inklusive der Evolutionsgeschichte siehe:
  • Sadava, D., et al. (2019): Purves Biologie. Berlin Heidelberg New York: Springer-Verlag, Kapitel 27, 28 und 33 (Pflanzen) und Kapitel 29 (Pilze)
[2] Zur extrazellulären Matrix allgemein, siehe:
  • Alberts, B. et al.: Molecular Biology of the Cell (aktuelle Auflagen, z.B. 7. Auflage, 2022); Kapitel 19.
  • Campbell, N.A., Reece, J.B. et al: Biology (z.B. 12. Auflage, 2020); Kapitel 6.7 und 40.1.
  • Sadava, D., et al. (2019): Purves Biologie. Berlin Heidelberg New York: Springer-Verlag. Kapitel 5.4, 6.2
  • Yue, B (2014). Biology of the extracellular matrix: an overview. J Glaucoma23(8 Suppl 1):S20-3. https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC4185430/
  • Mein Artikel zur extrazellulären Matrix: Molekularbiologie der Zelle Teil 16: Zellgewebe und Zellverknüpfung: https://internet-evoluzzer.de/zellgewebe/
Zur allgemeinen evolutionären Entwicklung der extrazellulären Matrix (inklusive der einzelnen Komponenten, siehe:
[3] Allgemeine Literatur zum Kollagen:
  • Alberts, B. et al.: Molecular Biology of the Cell (aktuelle Auflagen, z.B. 7. Auflage, 2022); Kapitel 19.
  • Campbell, N.A., Reece, J.B. et al: Biology (z.B. 12. Auflage, 2020); Kapitel 6.7 und 40.1.
  • Sadava, D., et al. (2019): Purves Biologie. Berlin Heidelberg New York: Springer-Verlag. Kapitel 5.4, 6.2 und 39
  • Mein Artikel zur extrazellulären Matrix: Molekularbiologie der Zelle Teil 16: Zellgewebe und Zellverknüpfung: https://internet-evoluzzer.de/zellgewebe/
Evolutionäre Ursprünge zum Kollagen:
[4] Evolution von Lamininen, Fibronektinen und Elastinen
[5] Zur Evolution der Glykokalyx und der Hyaluronsäure:
[6] Zur Evolution der Integrine:
[7] Zur Evolution der WAKs
[8] Allgemeine Literatur zu Zell-Zell-Verbindungen:
  • Alberts, B. et al.: Molecular Biology of the Cell (aktuelle Auflagen, z.B. 7. Auflage, 2022); Kapitel 19.
  • Campbell, N.A., Reece, J.B. et al: Biology (z.B. 12. Auflage, 2020); Kapitel 6.7 und 40.1.
  • Sadava, D., et al. (2019): Purves Biologie. Berlin Heidelberg New York: Springer-Verlag. Kapitel 5.4, 6.2
  • Mein Artikel zur extrazellulären Matrix: Molekularbiologie der Zelle Teil 16: Zellgewebe und Zellverknüpfung: https://internet-evoluzzer.de/zellgewebe/
Evolutionäre Hintergründe zur Entstehung der Zell-Zell-Verbindungen: